載脂蛋白C是目前所知載脂蛋白中分子量最小的一類。50年代Shore等分別報道，VLDL中ApoA和B外，還有第三種載脂蛋白。Gustafson等人從VLDL中分離出一種含有少量磷脂的低分子量載脂蛋白，并命名為載脂蛋白C，此后又在HDL中發(fā)現(xiàn)有ApoC。1969年Brown等進(jìn)一步確認(rèn)ApoC有三種亞型，即ApoCⅠ、ApoCⅡ、ApoCⅢ。
ApoCⅠ由57個氨基酸殘基組成的單一多肽鏈，其序列已測出，不含半胱氨酸、組氨酸和酪氨酸，分子量為6625D。人ApoCⅠ二級結(jié)構(gòu)中有55%的α螺旋結(jié)構(gòu)，極易與磷脂結(jié)合。它是LCAT的激活劑。
ApoCⅡ由79個氨基酸殘基組成的單一多肽鏈，氨基酸順序已測出，分子量為9110D，有兩種多態(tài)型，等電點分別為4.86和4.69，均不含半胱氨酸和絲氨酸，其二級結(jié)構(gòu)的α螺旋約占23%。ApoCⅡ可激活多種來源的脂蛋白脂肪酶（LPL)。其結(jié)構(gòu)中第55～78位氨基酸殘基是維持其對LPL激活作用的最短必需區(qū)域。羧基端43～50位氨基酸殘基為α-螺旋結(jié)構(gòu)的脂質(zhì)結(jié)合。
ApoCⅢ由79個氨基酸殘m.bhskgw.cn/jianyan/基組成單一多肽鏈，由于第74位蘇氨酸殘基所帶唾液酸個數(shù)不同，又可分成ApoCⅢ0、CⅢ1、CⅢ2三個亞類，也是其多態(tài)性，等電點分別為5.02、4.82和4.62。Brewe等已測出ApoCⅢ氨基酸序列，分子量為8764D，其二級結(jié)構(gòu)在不同狀況下，α-螺旋約占22%～54%不等，ApoCⅢ的α-螺旋結(jié)構(gòu)極易與磷脂結(jié)合。
ApoC族生理功能有：①同磷脂相互作用，維持脂蛋白結(jié)構(gòu)，由于在溶液中呈特殊的立體雙性離子，帶負(fù)電荷的酸性氨基酸與帶正電荷的磷脂基團(tuán)作用，具有很強(qiáng)的磷脂結(jié)合活性。由于與磷脂交互作用，ApoC族的α-螺旋結(jié)構(gòu)增加，而磷脂的單個酯酰鏈的運(yùn)動則受到限制，從而影響磷脂從凝膠態(tài)到液晶態(tài)的轉(zhuǎn)變，兩者作用結(jié)果達(dá)到固系脂蛋白結(jié)構(gòu)功能；②對酯酶的激活作用。有人認(rèn)為HDL的磷脂流動性增加時，ApoCⅠ通過HDL脂層表面后促進(jìn)LCAT的催化作用；③ApoCⅡ可以激活LPL，其激活機(jī)制可能是，LPL通常存在于外周循環(huán)與肝素樣分子結(jié)合并附著于血管內(nèi)皮上，當(dāng)Lm.bhskgw.cn/kuaiji/PL接觸CM或VLDL時，LPL便同脂蛋白顆粒表面的磷脂發(fā)生作用，進(jìn)而結(jié)合于脂蛋白顆粒上，其內(nèi)的ApoCⅡ與LPL發(fā)生作用，改變LPL的空間結(jié)構(gòu)，進(jìn)而催化水解甘油三酯。
ApoC主要由肝臟合成，小腸也合成少量。
