生物化學與分子生物學:第三節(jié)　彈性蛋白及角蛋白

一、彈性蛋白

彈性蛋白構成彈性纖維，彈性纖維是有橡皮樣彈性的纖維，能被拉長數(shù)倍，并可恢復原樣，它是結締組織彈性的主要因素。彈性蛋白分布沒有膠原蛋白廣泛，但在組織內(nèi)也大量存在，如富有彈性m.bhskgw.cn/zhuyuan/的組織，肺、大動脈、某些韌帶、皮膚及耳部軟骨等。

彈性蛋白中疏水性氨基酸含量高達95%，其中有許多是甘氨酸、脯氨酸和亮氨酸。彈性蛋白初合成時為水溶性單體，分子量為70000，稱為原彈性蛋白(tropoelastin)，在修飾中部分脯氨酸羥化生成羥脯氨酸。原彈性蛋白從細胞中分泌出來后，部分賴氨酸經(jīng)氧化酶催化氧化為醛基，并與另外的賴氨酸的ε－氨基縮合成吡啶衍生物，稱為鏈素（圖13－10)。

圖13－10

交聯(lián)后使彈性蛋白卷曲，從而具有彈性、并且使彈性蛋白溶解性降低，穩(wěn)定性增高。

二、角蛋白

角蛋白(kevatin)是皮膚、毛發(fā)和指甲等組織的重要組成成分。是一種抗機械、抗化學刺激的蛋白質(zhì)，存在于所有高等脊椎動物體中。角蛋白可分為α角蛋白(αkevatin)，主要存在于哺乳動物；和β角蛋白(βkevatin)，主要分布于鳥類和爬行動物。哺乳動物有30種不同的角蛋白，可分為相對酸性(Ⅰ型)和堿性(Ⅱ型)兩類多肽。

圖13－11頭發(fā)的顯微結構

通過電子顯微鏡分析表明：毛發(fā)主要由α角蛋白組成，一根典型毛發(fā)直接約20μm，由死細胞組成。由約80��粗的微纖維(microfibril)通過二硫鍵交聯(lián)構成的巨纖維(macrofibrils)組成。

角蛋白中的肽鏈卷曲為α螺旋，兩條分別為Ⅰ型和Ⅱ型的角蛋白肽鏈緊密結合為平行的左手螺旋二聚體(dimer)此二聚體首－尾相連構成原纖維（protofibril)，4條原纖維構成微纖維(microfibril)(圖13－11)，微纖維再橫向粘合為200μm直徑的巨纖維(macrofibril)。α－角蛋白富含半胱氨酸，并能與鄰近的多肽鏈通過二硫鍵進行交聯(lián)，因此，α－角蛋白很難溶解，并受得起一定的拉力。燙發(fā)時先用巰基化合物破壞二硫鍵使之易于卷曲，然后用氧化劑恢復二硫鍵使卷曲固定。

圖13－12　α角蛋白的結構

遺傳性皮膚疾病表皮松懈單片皰疹(epidermolysis bullosa zimplex EBS)和表皮松懈角化過度癥(epidermolytichyperkeratosis,EHK)在對常人無害的機械摩擦下使上皮基底細胞和表皮基底細胞破裂而生成水皰為特征。研究表明EBS主要是皮膚14或5型角蛋白的異常，而EHK則主要是1或10型角蛋白的異常，由此可見角蛋白在維持人體正常生理防護功能方面有重要意義。